Фермент пен субстраттың әрекеттесу механизмі. Ферменттік катализдегі белсенді орталықтың рөлі

Ереже: Фермент — биологиялық катализатор. Ол реакцияны активтену барьері төмен жолмен жүргізуге мүмкіндік береді; реакцияның бастапқы және соңғы күйлерінің энергия айырмасын өзгертпейді.

Қолдану: Реакция жылдамдағанымен заттардың құрамы сол күйінде қалған. Сондықтан өзгеріс реакция жолының барьеріне қатысты; өнімнің табиғатын немесе тепе-теңдік тұрақтысын ауыстыру қажет емес.

Қате нұсқалар: B) Жоғары барьер осы жағдайда жылдамдауды түсіндірмейді; катализатор төмен барьерлі жол береді.

C) Катализатор тепе-теңдікке жетуді жылдамдатады, оның тұрақтысын бірдей температурада өзгертпейді.

D) Катализатор толық айналым соңында босап шығады; өнімге стехиометриялық жұмсалмайды.

E) Катализ кинетикалық барьерді өзгертеді, реакцияның жалпы еркін энергия айырмасын өзгертпейді. Ишара: Катализ реакцияның жүру жолын өзгерте ме, әлде бастапқы және соңғы заттардың табиғатын ба?

Ереже: Екі жағдай арасындағы энергия барьерінің төмендеуі бастапқы барьерден жаңа барьерді азайту арқылы табылады. Қатынас пен айырманы ажырату қажет.

Қолдану: Төмендеу = 75−30=45 кДж/моль. Бұл реакцияның жалпы энергия өзгерісін есептеу емес; шарт тек активтену барьерлерін береді.

Қате нұсқалар: A) Бұл бастапқы барьер; ферменттен кейінгі мән есепке алынбаған.

B) Екі мәнді қосу төмендеу шамасын бермейді.

C) Бұл ферментпен қалған барьер; бастапқыдан төмендеу емес.

D) 75/30 қатынасы өлшемсіз; ол энергия айырмасы емес. Ишара: Төмендеу шамасы үшін екі мәнді азайт.

Ереже: Белсенді орталық — субстратты байланыстыруға және оның химиялық түрленуіне қатысатын фермент аймағы. Оның кеңістіктік құрылысы мен химиялық топтары фермент ерекшелігіне әсер етеді.

Қолдану: Берілген анықтамада субстраттың байланысуы мен катализі қатар аталады. Екі қызмет те ферменттің белсенді орталығына қатысты; жасуша органоидын іздеу қажет емес.

Қате нұсқалар: B) Аллостериялық орын реттеуші молекуланы байланыстыруы мүмкін; сұрақ субстрат пен катализ орны туралы.

C) Иммобилизациядағы бекіту орны субстратты катализдейтін орталықпен міндетті бірдей емес.

D) Катализ арнайы кеңістіктік және химиялық ұйымдасқан аймақпен байланысты; барлық бет бірдей белсенді емес.

E) Өнім ферменттің субстратты байланыстыратын аймағы емес. Ишара: Сұрақ жеке фермент молекуласының қызметтік аймағы туралы.

Ереже: Катализдің қарапайым моделінде фермент субстратпен уақытша кешен түзеді, одан кейін өнім бөлінеді. Фермент толық айналым соңында қайта босап, келесі субстратпен әрекеттесе алады.

Қолдану: ES сызбада E және S қосылғаннан кейін, P бөлінерден бұрын орналасқан. Сондықтан бұл өнім емес, реакцияны жүзеге асыратын аралық фермент–субстрат кешені.

Қате нұсқалар: A) ES-дегі S субстратты белгілейді; өнім P деп берілген.

B) Сызбада E ферментті белгілейді; кешенде фермент пен субстрат бірге бар.

D) Қайтымды байланыс қадамынан кейінгі ES олардың байланысқан кешенін атайды.

E) Сызба қалыпты катализдің аралық кешенін береді, ингибитор көрсетілмеген. Ишара: ES-тің алдындағы және соңындағы белгілерді салыстыр.

Ереже: Ферменттік ерекшелік белсенді орталық пен субстраттың кеңістіктік және химиялық сәйкестігіне байланысты. Бір фермент барлық реакцияға ортақ катализатор ретінде әрекет етпейді.

Қолдану: Температура мен басқа жағдайлар бірдей берілгендіктен, A мен B құрылымдық айырмасына назар аударамыз. A-ның сәйкес танылуы ES түзіп катализге мүмкіндік береді, B-де бұл жеткіліксіз.

Қате нұсқалар: A) Салыстырудағы айырмашылық ферменттің ерекшелігін көрсетеді; әмбебап тең жылдамдық жоқ.

B) Катализатор айналым соңында босайды; ерекшелік жұмсалумен анықталмайды.

C) Екі субстраттың танылуы тепе-теңдік тұрақтысын өзгерту емес.

D) A катализі бар; орталық мүлде жоқ емес, субстраттарға сәйкес келуі әртүрлі. Ишара: Молекуланың белсенді орталықпен сәйкестігін қарастыр.